[拼音]：xibao sesu
[外文]：cytochrome
一类以铁卟啉（或血红素）作为辅基的电子传递蛋白，广泛参与动、植物，酵母以及好氧菌、厌氧光合菌等的氧化还原反应。细胞色素作为电子载体传递电子的方式是通过其血红素辅基中铁原子的还原态(Fe2+)和氧化态(弤)之间的可逆变化。
卟啉环以四个配价键与铁原子相连，形成四配位体螯合的络合物，一般称为血红素。根据血红素辅基的不同结构，可将细胞色素分为a、b、c和d类。b类细胞色素的辅基是原血红素即铁-原卟啉 Ⅸ。卟啉环上的侧链取代基为4 个甲基，两个乙烯基和两个丙酸基与血红蛋白、肌红蛋白辅基的结构相同。a 类细胞色素辅基的结构是血红素A，它与原血红素的不同是在于卟啉环的第八位上以甲酰基代替甲基，第二位上以羟代法呢烯基代替乙烯基。d类细胞色素仅在细菌中发现，它的辅基为铁二氢卟啉，与其他细胞色素不同。c类细胞色素的辅基是血红素以其卟啉环上的乙烯基与蛋白质分子中的半胱氨酸巯基相加成的硫醚键共价结合（见图）。其他各类细胞色素的辅基都是以非共价键与蛋白相结合。还原状态的细胞色素在可见光区具有特征性的光吸收带：α带、β带、γ带(或称吸收带)。通常a类细胞色素的 α吸收带位于598～605纳米；b类的最大α吸收带在556～564纳米;c类在550～555纳米；d类为600～620纳米之间。
真核细胞（动物、植物、酵母、脉孢菌）的线粒体膜和某些细菌的细胞质膜上的氧化磷酸化电子传递链中，有b、c1、c、a和a3五种细胞色素。 它们的氧化还原电位（电子亲和性）逐渐增加（见表），其作用是将电子从各种脱氢酶系统顺序地传递到分子氧。其中除了细胞色素c是膜的外周蛋白，位于线粒体内膜的外侧，能被盐溶液抽提以外，其他的细胞色素都紧紧地与线粒体内膜相结合，需要高浓度的去垢剂才能把它们增溶下来。由于细胞色素 c是一种可溶性的蛋白，易于获得结晶，因而它是电子载体蛋白中结构研究得最清楚的。
高等动物的细胞色素c由104个氨基酸残基的一条肽链组成；分子量约为13000，在共价结合的血红素辅基中；铁原子的第5、6个配位键被组氨酸咪唑基的氮原子和甲硫氨酸的硫原子所占据，因而还原型的细胞色素c不能被氧直接氧化。它催化电子从细胞色素还原酶（或称 bc1复合物） 传递到细胞色素氧化酶（或称细胞色素aa3）。已对 80多种不同种属的细胞色素c进行了一级结构测定，并根据其氨基酸变异数绘制了种属发生图，这不仅揭示了细胞色素c在进化上来自一个共同的祖先，也可以据此估计生物的主要种属发生进化的可能时间。细胞色素 b和 c1是辅酶Q-细胞色素c还原体系中的两个带氧化还原中心的组分 。细胞色素b是一个横贯膜两侧的极端疏水性的蛋白。对细胞色素 b氨基酸组成和结构基因的脱氧核糖核酸(DNA)顺序研究指出，约68％的氨基酸为非极性的。 对细胞色素b在电子传递链中的复杂功能至今还不清楚。细胞色素c1的多肽由一个大的亲水部分和一个小的疏水部分组成，亲水区带有血红素辅基伸出在膜外的水相中，与细胞色素c有一个结合点。细胞色素a、a3也称细胞色素氧化酶，它的功能是催化还原的细胞色素c为氧分子所氧化。在化学结构上，血红素a和a3具有一致性。近年来的研究指出，可能血红素a和a3结合于不同的蛋白亚基上。血红素a3与细胞色素b、c1、c和a不同，a3卟啉环中铁原子的第 6个配位键并没有被氨基酸残基所占据。因此，它在还原态时(Fe2+)能与氧和一氧化碳直接结合，在氧化态时能与HCN、HN3和啹S等结合。在这些物质中氧是细胞色素氧化酶的底物，其他都是它的抑制剂。氰化物的剧烈毒性就是由于它对细胞色素氧化酶的强烈抑制从而阻断了生物体的呼吸作用。
在植物和一些藻类的光合电子链中，至少有三种细胞色素参与光诱导的光合电子传递，起电子载体的作用：细胞色素b6（或称细胞色素b563）、细胞色素 b3（或称细胞色素b559）和细胞色素f（或称细胞色素b552）。细胞色素f最早是在叶子中发现的，结构上属于c类细胞色素，分子量约为100000，其 α吸收峰位于552～555纳米之间。细胞色素b3、b6、f 都是不对称地分布于叶绿体类囊体的膜上，与膜紧密结合的膜蛋白。光合细菌，如紫色非硫细菌或绿色光合菌如处于无光照并给予氧气的条件下，它们的电子传递链十分相似于线粒体的呼吸链；如处于光照及厌氧条件下，其电子传递链由辅酶Q-细胞色素c2氧化酶组成。细胞色素c2是一个水溶性的细胞色素，分子量为12000～14000。它的一级结构与哺乳类线粒体中的细胞色素 c十分相似，并具有c的典型的吸收光谱，α最大吸收峰为550纳米。
除了氧化磷酸化和光合磷酸化的电子传递链以外，细胞色素还存在于非磷酸化的电子传递酶系中。在动物组织的细胞器内质网系膜和微生物中，广泛存在着两种重要的细胞色素：细胞色素b5和细胞色素P-450，催化一些脂溶性的底物的羟化、去饱和及氧合等反应。微粒体细胞色素b5是NADH-△9硬脂酰辅酶A去饱和酶系中的一个组分。分子量约为16000，是一个两性的膜蛋白：N端亲水的催化区由约80个氨基酸残基组成;C端的疏水肽约由40个左右氨基酸组成，起了与膜的疏水内部结合的作用。b5从NADH-细胞色素b5还原酶（黄素蛋白） 接受电子后，传递给硬脂酰辅酶A去饱和酶，使硬脂酸在△9位去饱和，生成油酸。P-450也是一种b类细胞色素，辅基为原血红素Ⅸ。它的特点是在还原状态时能与一氧化碳结合，在450纳米处呈现吸收峰因而得名。在肝脏微粒体中，存在有 5～6种不同的P-450参与一些脂类物质的代谢（如类固醇、脂肪酸、前列腺素），也催化一些外来物质如药物毒物等的氧化代谢（解毒）。P-450 的作用机制可能是通过辅基中Fe2+与氧分子结合而形成Fe2+·O2，再接受电子引起氧-氧键的裂解，一个氧原子与质子形成水，另一个氧原子被激活而插入到底物的C-H键中，使底物羟化。通过此类反应可以引起这些外来有毒物质的一系列代谢反应，最终导致这些物质排出体外。但是有时某些相对无毒或低毒物质的羟化产物反而具有剧毒，例如多环芳烃的羟化产物即是强烈的致癌物质。