裂殖酵母中MPF活性的活性是如何调节的？

　　裂殖酵母MPF的活性调节是相当复杂的,涉及多种蛋白激酶以及Cdc2亚基上两个位点的磷酸化与去磷酸化。p34cdc2蛋白单亚基上有两个磷酸化的位点,一个是激活型的磷酸化位点,另一个是抑制型的磷酸化位点。独立存在的p34cdc2蛋白激酶是无活性的,同周期蛋白Cdc13结合后,仍然没有活性,但此时的复合物成为两种蛋白激酶的底物,一种是Weel激酶,它使p34cdc2亚基上的抑制位点Tyr-15位残基磷酸化,抑制MPF的活性。第二种蛋白激酶是Cdc2激活蛋白激酶(Cdc2-activatingkinase,CAK),可以使Cdc2亚基中激活型的位点Thr-161(T-161)残基磷酸化,这种磷酸化最大限度地激活了MPF的活性,但是,只要Tyr-15(Y-15)位残基是磷酸化的,Cdc2-周期蛋白复合物就没有活性。这种无活性的MPF称为前MPF(Pre-MPF)。要使MPF具有活性，需要Cdc25蛋白的作用,该蛋白具有蛋白磷酸酶的活性,能够将酪氨酸残基上的磷酸基团去除从而将MPF激活,诱导细胞从G2进入M期。不过，Wee1和Cdc25是相互竞争的，如果细胞生长得不够大，Wee1的活性就强，有利于MPF的磷酸化，若细胞生长得够大，就有利于脱磷酸，促进细胞进入M期。